Mise à jour : 11/2024

Généralités

Groupe de pathologies définies par le dépôt extracellulaire de protéines fibrillaires agencées en « feuillet plissé » de configuration béta et constituant la substance amyloïde

Affinité pour le rouge Congo et aspect fibrillaire en microscopie électronique

Différents types cliniques selon :

• la nature de la protéine fibrillaire amyloïde (environ 25 protéines humaines précurseurs)
• le mécanisme pathogénique responsable des dépôts 

Substance amyloïde :

• 20% de composant P, glycosaminoglycanes et apolipoprotéine E
• + 80% de protéine spécifique du type d’amylose (permettant une classification biochimique)
  • Protéine AL “amyloid light chain” : chaînes légères
  • Protéine AH “amyloid heavy chain” : chaînes lourdes gamma G1
  • Protéine AA “amyloid transthyretin”, amylose de l’inflammation (proviens de la protéine SAA donc la synthèse dépend des cytokines pro-inflammatoires, IL-1 et anti-TNF).
  • Protéine A béta-2 microglobuline : insuffisants rénaux dialysés, béta-2-microglobuline étant catabolisée par le rein après filtration glomérulaire.
  • Protéine à transthyrétine (TTR) : amylose héréditaire autosomique dominante ; synthèse hépatique de la transthyrétine.
  • Apolipoprotéine A1 (Apo A1) : amyloses héréditaires avec manifestations cutanées.

Epidémiologie

Ensemble des amyloses : environ 2500 nouveaux cas par an

Amylose AL : incidence estimée entre 6 et 10 cas par million d’habitants et par an, soit pour la France entre 500 et 700 nouveaux cas

Amylose AA : incidence inférieure à 10 cas par million d’habitants par an, soit en France moins de 70 nouveaux cas par an

Amyloses à transthyrétine ATTR :

• forme héréditaire : environ 400 familles atteintes en France
• expression neurologique : environ 500 cas déclarés en France